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在健康的大脑中，一种称为“自噬”的废物清除过程通常会清除并降解受损的细胞成分，包括畸形的蛋白质（例如tau和有毒的线粒体）。否则，这种细胞碎片会像未收集的垃圾一样堆积起来，导致脑细胞（神经元）死亡，***终破坏阿尔茨海默氏病和某些其他神经退行性疾病患者的认知能力，如思维，记忆和推理。
p62蛋白是一种选择性的自噬货物受体，在清除错折叠的tau蛋白和功能异常的线粒体（包括神经元在内的所有细胞中的能量源）中起着重要作用。
现在，南佛罗里达健康大学（USF Health）伯德•阿尔茨海默氏病中心的神经科学家***报告，磷酸酶Slingshot-1（简称SSH1）蛋白破坏了p62充当有效“垃圾收集器”的能力，从而损害了这种作用。在一项临床前研究中，研究人员表明SSH1在阻止p62介导的tau保护性清除中的作用与SSH1在激活cofilin的作用中是彼此独立存在的。
该论文的***作者David Kang博士说：“ Slingshot-1是调节tau和神经毒性线粒体水平的重要参与者，因此，准确了解它们在大脑中积累时出了什么问题很重要。这项研究提供了对源自p62途径的缺陷的更多见解，这将有助于我们开发SSH1抑制剂（药物）以阻止或减慢阿尔茨海默氏病和相关的神经退行性疾病。”
在研究开始之初，包括***作者Cenxiao Fang博士在内的研究者们已经知道，在清除不良线粒体的情况下，TBK1酶会向在p62蛋白403丝氨酸（SER403）的位点添加磷酸化修饰，从而激活p62。但是，还没有科学家发现什么酶可以从p62中去除磷酸盐，即所谓的去磷酸化。
在使用人类细胞系，原代神经元和tauopathy小鼠模型进行的一系列基因失活和过表达实验中，作者发现了专门作用于SER403的去磷酸化酶 SSH1，它是***种从p62上去除该关键磷酸盐的酶，从而导致p62失活。
